Proteinase K aus Tritirachium album

Nützlich zur proteolytischen Inaktivierung von Nukleasen bei der Isolierung von DNA und RNA.
Entfernt Endotoxine, die an kationische Proteine wie Lysozym und Ribonuklease A binden.
Berichten zufolge nützlich für die Isolierung von Leber-, Hefe- und Mungbohnen-Mitochondrien
Bestimmung der Enzymlokalisierung auf Membranen
Behandlung von Paraffinschnitten zur Freilegung von Antigenbindungsstellen zur Antikörpermarkierung.
Verdauung von Proteinen aus Hirngewebeproben für Prionen in der TSE-Forschung.

Proteinase K ist eine stabile und hochreaktive Serinprotease. Ergebnisse von Kristall- und Molekularstrukturstudien lassen darauf schließen, dass das Enzym zur Subtilisin-Familie mit einer katalytischen Triade (Asp³⁹-His⁶⁹-Ser²²⁴) im aktiven Zentrum gehört. Es ist in einer Reihe von Umgebungen stabil: pH, Puffersalze, Detergenzien (SDS) und Temperatur. In Gegenwart von 0,1–0,5 % SDS bleibt Proteinase K aktiv und verdaut zahlreiche Proteine und Nukleasen in DNA-Präparationen, ohne die Integrität der isolierten DNA zu beeinträchtigen.

One unit will hydrolyze urea-denatured hemoglobin to produce color equivalent to 1.0 μmole of tyrosine per min at pH 7.5 at 37 °C (color by Folin-Ciocalteu reagent).

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