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AB2219

Sigma-Aldrich

Anti-Aquaporin-1-Antikörper

1.0 mg/mL, Chemicon®

Synonym(e):

Aquaporin-1, AQP-1, Aquaporin-CHIP, Water channel protein for red blood cells and kidney proximal tubule

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

Antikörperform

affinity purified immunoglobulin

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Aufgereinigt durch

affinity chromatography

Speziesreaktivität

rat, mouse, human

Speziesreaktivität (Voraussage durch Homologie)

sheep (based on 100% sequence homology), bovine (based on 100% sequence homology), primate (based on 100% sequence homology)

Hersteller/Markenname

Chemicon®

Konzentration

1.0 mg/mL

Methode(n)

immunohistochemistry: suitable
western blot: suitable

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

wet ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... AQP1(358)

Verwandte Kategorien

Allgemeine Beschreibung

Aquaporin 1 ist ein integrales Membranprotein, das ursprünglich in roten Blutkörperchen und proximalen Nierentubuli identifiziert wurde. AQP1 wird außerdem vom choroiden Plexus und von verschiedenen anderen Geweben exprimiert. Es bildet einen wasserspezifischen Kanal, der den Plasmamembranen von roten Blutkörperchen und proximalen Nierentubuli eine hohe Permeabilität gegenüber Wasser verleiht und dem Wasser so die Bewegung in Richtung eines osmotischen Gradienten ermöglicht.

Immunogen

Epitop: Topologische Domäne
KLH-konjugiertes lineares Peptid, der topologischen Domäne von Aquaporin 1 der Ratte entsprechend.

Anwendung

Der Anti-Aquaporin-1-Antikörper weist den Aquaporin-1-Gehalt nach und wurde zur Verwendung in ELISA, WB und IH publiziert und validiert.
Forschungskategorie
Neurowissenschaft
Forschungsunterkategorie
Entwicklungssignalübertragung
Western Blotting: 1–10 μg/ml unter Anwendung der Chemilumineszenz-Methode. Immunblots zeigen zwei Banden: eine untere 28-kDa-Bande, die der nicht glykosylierten Form entspricht, und eine obere Bande mit einem höheren Molekulargewicht von 35–60 kDa des glykosylierten Bestandteils (Denker et al. 1988; Smith & Agre 1991). Wir empfehlen die Verwendung von 0,5–1,0 % Milch in allen Inkubationen von Primär-/Sekundärantikörper-Enzym-Konjugaten, um unspezifische Banden zu unterdrücken.
Immunohistochemische Analyse: Mit einer repräsentativen Charge in einer Verdünnung von 1:2.000 wurde Aquaporin 1 in Nierengewebe von Mensch und Maus nachgewiesen.

Qualität

Beurteilt mittels Western Blot an Nierengewebelysat des Menschen.

Western-Blot-Analyse: 2,0 µg/ml dieses Antikörpers wiesen Aquaporin 1 in 10 µg humanem Nierengewebelysat nach.

Zielbeschreibung

28 kDa

Verlinkung

Ersetzt: AB3065

Physikalische Form

Aufgereinigter polyklonaler Kaninchenantikörper in Puffer mit 0,1 mol/l Tris-Glycin (pH-Wert 7,4), 150 mmol/l NaCl mit 0,05 % Natriumazid.
Immunaffinitätsgereinigt

Lagerung und Haltbarkeit

Bei 2–8 °C in unverdünnten Aliquoten bis zu 1 Jahr ab Empfangsdatum haltbar.

Rechtliche Hinweise

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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The mouse C2C12 myoblast cell surface N-linked glycoproteome: identification, glycosite occupancy, and membrane orientation.
Gundry, RL; Raginski, K; Tarasova, Y; Tchernyshyov, I; Bausch-Fluck, D; Elliott et al.
Molecular and Cellular Proteomics null
A new AQP1 null allele identified in a Gypsy woman who developed an anti-CO3 during her first pregnancy.
Saison, C; Peyrard, T; Landre, C; Ballif, BA; Schlosser, KA; Dettori, I; Chicheportiche et al.
Vox Sanguinis null
Dissociation of embryonic kidney followed by re-aggregation as a method for chimeric analysis.
Jamie A Davies,Mathieu Unbekandt,Jessica Ineson,Michael Lusis,Melissa H Little
Methods in Molecular Biology null
Su-Youn Lee et al.
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E-cadherin is a cell adhesion molecule that plays an important role in maintaining renal epithelial polarity and integrity. The purpose of this study was to determine the exact cellular localization of E-cadherin in pig kidney. Kidney tissues from pigs were
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