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Merck

40972

Sigma-Aldrich

ω-Transaminase, Aspergillus terreus

recombinant, expressed in E. coli, ≥0.10 U/mg

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Rekombinant

expressed in E. coli

Qualitätsniveau

Form

powder

Spezifische Aktivität

≥0.10 U/mg

Lagertemp.

−20°C

Verpackung

Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.

Einheitendefinition

1 U entspricht der Enzymmenge, die 1 μmol Acetophenon pro Minute bei 30°C freisetzt. (R(−)-α-Methyl-benzylamin als Substrat).

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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omega-Amino acid-pyruvate aminotransferase.
K Yonaha et al.
Methods in enzymology, 143, 500-504 (1987-01-01)
J-S Shin et al.
Applied microbiology and biotechnology, 61(5-6), 463-471 (2003-04-11)
A transaminase from Vibrio fluvialis JS17 showing activity toward chiral amines was purified to homogeneity and its enzymatic properties were characterized. The transaminase showed an apparent molecular mass of 100 kDa as determined by gel filtration chromatography and a subunit
Beta alanine aminotransferase (s) from a plant source.
R A Stinson et al.
Biochemical and biophysical research communications, 34(1), 120-127 (1969-01-06)
T P West
Antonie van Leeuwenhoek, 77(1), 1-5 (2000-03-04)
A determination of the possible role of the salvage enzyme cytosine deaminase or beta-alanine-pyruvate transaminase in the catabolism of the pyrimidine bases uracil and thymine by the opportunistic pathogen Burkholderia cepacia ATCC 25416 was undertaken. It was of interest to
Hyungdon Yun et al.
Applied and environmental microbiology, 70(4), 2529-2534 (2004-04-07)
Alcaligenes denitrificans Y2k-2 was obtained by selective enrichment followed by screening from soil samples, which showed omega-amino acid:pyruvate transaminase activity, to kinetically resolve aliphatic beta-amino acid, and the corresponding structural gene (aptA) was cloned. The gene was functionally expressed in

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